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효소enzyme 효소는 다른 화학촉매와는 달리 작용하는 기질의 범위가 매우 좁다.
2013-08-23 10:56:36
이엠생명과학연구원

효소 (酵素 enzyme)

  • 세포에서 합성되어 생체반응을 촉매하는 단백질. 단세포생물인 미생물에서부터 고등동·식물, 인간에 이르기까지 모든 생체 속에서 생명의 유지에 필수적인 존재이다. 효소의 주성분인 단백질은 약 20종의 L-아미노산으로 구성된 폴리펩티드사슬이 구성아미노산들 사이의 상호작용에 의해 3차원적 입체구조를 이루고 있다. 효소단백질은 근육단백질이나 막단백질 등의 구조단백질과는 달리 분자 내에 활성 부위를 갖는다. 효소의 활성·구조유지에는 단백질 이외에 특정한 유기화합물인 조효소, 금속이온 무기(無機) 양이온·음이온 등의 비단백질성 분자나 이온이 요구되기도 한다.
  • 효소의 연구효소는 그 이름이 나타내는 것처럼 원래 발효와 밀접한 관계를 가지고 있으며, 인류는 효소의 존재가 밝혀져 있지 않았던 오랜 옛날부터 이미 효소를 일상적으로 이용하였다. 술·치즈·된장·간장 등의 각종 발효식품의 제조에서 오랜 경험을 통하여 발효에 관여하는 미생물 균주(菌株)의 선정, 적정한 발효온도·수소이온농도(pH)·산소분압(酸素分壓) 등 여러 가지 조건을 알고 있었다. 또한 발효가 적절하게 진행된 시점에서 가열살균하여 과도한 반응을 억제하고 알코올이 산(酸)으로 변화하는 것을 막는 기술도 가지고 있었다. 그러나 효소를 생명체로부터 추출·분리하여 이용할 수 있다는 사실을 실증한 것은, 1932년 A. 페양과 J.F. 페르소의 디아스타아제 발견과 명명, 1933년 엿기름 추출액에 의한 전분의 당화(糖化), 1936년 T. 슈반의 펩신의 발견 등 몇 가지 선구적 업적이 계기가 되었다. 이후 J.F. 리비히와 L. 파스퇴르의 생기논쟁(生氣論爭), 그리고 1996년 E. 부흐너의 효모 추출액에 의한 알코올발효 성공을 정점으로 하여, 효소가 생체 대사(代謝)의 단백질성 촉매라는 사실에 대한 이해가 깊어졌다. 1878년 W. 퀴네는 <효모(酵母) 속에 존재하는 것>을 뜻하는 그리스어로 효소 Enzym이라는 이름을 부여하였다. 1926년 J.B. 섬너는 우레아제의 순수 결정분리에 성공하여 효소가 단백질임을 밝혔다. 뒤이어 여러 효소가 차례로 결정화되었고 초원심분석법·전기영동법·X선회절법 등의 급속한 발달로 효소분자의 구조, 촉매기능·조절기능 등이 점차 밝혀지게 되었다. 효소의 구조효소단백질의 분자량은 약 1만에서 수백만에 이르지만 모두 1개의 폴리펩티드를 서브유닛으로 하는 집합체이다. 생합성되는 효소단백질의 종류는 수천에서 수만이지만, 각 단백질의 구조와 성질의 차이는 우선적으로 폴리펩티드를 구성하는 아미노산의 조성과 배열의 차이에 기인한다. 단백질의 1차구조는 DNA의 유전정보에 따라 다르며 여기에 다시 서브유닛의 조합이나 보결인자(cofactor)의 유무와 종류에 의해서도 영향을 받는다. 효소를 구성하는 단백질 부분을 아포효소, 아포효소에 보결인자가 결합한 것을 홀로효소라고 한다. 보결인자 중에는 비타민 B, B, B 등과 ATP와 같은 유기물질도 포함되며, 이러한 것들을 특히 조효소라고 한다. 이 밖에 K, Na, Cl, Ca²등의 이온을 요구하는 효소도 있다. 유전정보에 따라 각종 아미노산이 효소에 의해 펩티드 결합으로 폴리펩티드사슬을 형성하면 그 속의 각종 아미노산잔기의 곁사슬이 상호작용 α-나선·β-병풍구조·랜덤코일 등의 2차구조가 형성된다. 그리고 이들 2차구조가 조합되는 방식에 따라 구상(球狀)·간상(桿狀)·판상(板狀) 등의 3차구조가 형성된다.
    분자량이 큰 효소의 경우에는 동종(同種) 또는 이종(異種)의 폴리펩티드사슬 사이의 비공유결합성 상호작용에 의하여 서브유닛을 가지는 올리고머효소가 형성된다. 이와 같은 2차∼4차 구조를 단백질의 고차구조(高次構造)라고도 한다. 효소의 구조에서 가장 두드러진 특징은, 분자의 일부가 기질이나 조효소가 결합하는 활성부위로 작용하며 대개의 경우 활성부위는 효소분자의 표면에서 내부쪽을 향하여 열린 가는 간극(間隙)의 형태로 되어 있다. 효소의 특이성효소는 다른 화학촉매와는 달리 작용하는 기질의 범위가 매우 좁다. 예를 들어 염산에 의한 당의 가수분해는 전분을 비롯한 각종 다당류·올리고당에 적용되지만, 전분을 기질로 하는 아밀라아제는 글리코겐이나 크실란 등에는 작용하지 않는다. 또한 L-알라닌을 기질로 하는 알라닌탈수소효소는 D-알라닌에는 작용하지 않는다. 이러한 특징을 효소의 기질특이성(基質特異性)이라고 한다. 또한 효소가 다르면 동일한 기질에 대한 작용이 다르다. 예를 들어 글루탐산을 기질로 하여 탈수소반응을 촉매하는 효소와 아미노기 전이반응을 촉매하는 효소는 다르다. 이것을 효소의 반응특이성이라고 한다. 이와 같이 효소는 기질과 반응에 대하여 매우 엄격한 특이성을 나타낸다. 효소가 화학촉매와 다른 또 하나의 큰 특징은, 화학반응에서 보통 요구되는 고온·가압, 강산성 또는 강염기성 pH 조건 대신 효소반응은 상온(常溫)·상압(常壓)·생리적 pH라고 하는 온건한 조건 밑에서도 효율적으로 일어나며 반응의 활성화에너지도 극히 작다는 점이다. <효소의 촉매반응은 다음 3가지 과정을 거쳐 진행한다.> 1 - 먼저 효소 E의 활성부위에 기질 S가 결합하여 효소·기질복합체 ES가 형성된다. 2 - 이 복합체는 매우 불안정하고 촉매반응이 진행되지 않는 경우에는 쉽게 해리한다. 반응이 진행될 경우에는 활성부위에서 기질은 생성물로 변화하고 생성물 P는 효소로부터 유리된다. 3 - 원래의 상태로 돌아간 효소는 곧 다음 기질에 작용하게 된다. 이 일련의 반응이 1회전하는 속도를 회전율 또는 분자활성도로 나타내며, 보통 1㏖의 효소분자가 1분간 변화시키는 기질의 몰수를 단위로 사용한다. 그 값은 생리적 조건 아래서 수천∼수만이다. 일반적인 효소반응을 식으로 나타내면 다음과 같다. E+SES→E+P 효소의 존재양식조성적(組成的)으로 볼 때 1개의 폴리펩티드만으로 이루어진 모노머효소, 여러 개의 동종(同種) 또는 이종(異種) 서브유닛으로 구성되는 올리고머효소로 나누어진다. 한편 당(糖)·지질(脂質) 그 밖의 비단백질성 분자가 공유결합된 복합단백질성 효소도 있다. 활성을 나타내기 위하여 조효소나 양이온·음이온을 요구하는 것과 단백질만으로 충분한 효소도 있다. 생체에서는 대사과정에 따라 일련의 화학반응을 촉매하는 효소들이 밀접하게 위치하여 군을 형성하는 다효소복합체(多酵素複合體)도 알려져 있다. 한편 불활성의 전구체로 합성되어 필요에 따라 그 일부가 프로테아제에 의해 분해되어야 효소로서의 활성을 갖는 경우도 있다. 키모트립시노겐에서 키모트립신, 펩시노겐에서 펩신이 생성되는 것처럼 주로 프로테아제에서 많은 예를 볼 수 있다. 이소자임은 동일한 반응을 촉매하는 2종 이상의 분자로 존재하는 효소이다. 젖산탈수소효소는 4개의 서브유닛으로 구성되는데, 2종(H형과 M형)의 서브유닛을 조합하여 테트라머를 만들면 모두 5종류의 이소자임이 만들어진다. 이것들의 분포는 기관(器官)에 따라 유전적으로 결정된다. 효소와 생명생명활동을 유지하는 각종 화학반응(물질의 합성·분해, 이동, 배출, 해독, 에너지의 공급 등)에는 모두 효소가 관여한다. 또한 효소는 단순한 촉매기능 이외에 막단백질이나 근육 단백질의 기능조절 등 생명활동의 조절에도 관여한다. 효소에의 조절기능은 기본적으로 알로스테릭효과에 의하여 억제 또는 촉진된다. 예를 들면 ATC아제(아스파라긴산카르바모일전이효소)의 경우 최종산물인 CTP(시티딘3-인산)가 반응의 첫단계를 촉매하는 ATC아제의 조절(調節) 서브유닛에 결합하면, 효소의 입체구조가 변화하여 활성이 조절된다. 오페론설을 발표한 J. 모노는 이러한 조절효과를 효소의 활성이 기질과 구조가 다른 물질에 의하여 조절된다는 의미로, 알로스테릭효과(allosteric effects)라고 하였다. 또한 이소류신·트립토판 등의 아미노산이 세포 안에서 필요 이상으로 생산되면, 그들의 생합성을 자동적으로 억제하는 구조가 작동하며 그 메커니즘의 연구로부터 반응 첫 단계에 위치하는 효소의 활성이 반응 최종생성물에 의하여 억제되는 피드백저해구조가 밝혀졌다. 피드백저해의 또 다른 대표적인 예는 대장균의 글루탐산합성효소의 아데닐화이다. 대장균에서의 글루탐합성반응은 각종 생체물질의 생합성의 초기단계에 위치하며 그들 대사산물에 의하여 피드백저해를 받는데, 효소분자의 특정한 티로신에 AMP가 공유결합하면, 피드백감수성과 금속요구성이 크게 변화한다는 사실이 밝혀졌다. 효소이상효소 단백질의 유전자에 이상이 생겨 효소가 결손되거나 촉매기능에 이상이 생기면 선천성 대사이상을 일으킨다. 잘 알려져 있는 것이 페닐케튼요증이다. 이 질병은 페닐알라닌을 티로신으로 전환하는 페닐알라닌히드록실라아제의 선천적 결손에 유래하는 질병이며, 유아기에 방치하면 뇌신경 장애를 유발한다. 유유아(乳幼兒)에 이상이 발견되면 페닐알라닌을 함유하지 않는 식사요법으로 장애를 방지할 수 있다. 효소이상질환(酵素異常疾患)은 반드시 선천적인 것은 아니고 후천적 효소의 생합성·분해의 속도 이상, 효소분자의 성질·구조의 변화 등 여러 가지 원인이 있다. 효소의 이용

<특성을 식품·의약·농약·공업용물질 등에 활용하면 제품의 순도와 생산의 효율성을 높일 수 있다.>




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