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효소enzyme 단백질은 생물체의 몸의 구성성분으로서, 또 세포 내의 각종 화학반응의 촉매 역할을 담당하는 물질
2013-08-23 14:01:30
이엠생명과학연구원

수많은 아미노산(amino acid)의 연결체이다. 천연아미노산에는 20종류가 있는데, 이 아미노산들이 펩티드 결합이라고 하는 화학결합으로 서로 연결되어 길게 측쇄형으로 된 것을 폴리펩티드(polypeptide)라고 한다. 단백질과 폴리펩티드는 같은 말이지만, 보통 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드라 하고, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다. 그러나 이러한 구별은 엄격한 것이 아니어서 두 가지를 혼용하여 쓴다.

다만, 폴리펩티드가 둘 또는 그 이상 모여서 하나의 집합체를 형성하고 있을 때는 반드시 단백질(protein)이라고 부른다. protein은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질은 생물체의 몸의 구성성분으로서, 또 세포 내의 각종 화학반응의 촉매 역할을 담당하는 물질로서, 그리고 항체(抗體)를 형성하여 면역(免疫)을 담당하는 물질로서 대단히 중요한 유기물이다.

 

1. 구조
단백질에 대한 화학적 ·생물학적 연구는 오래 전부터 이루어져 왔으나, 그 구조와 기능의 복잡성으로 인하여 비교적 최근에 와서 상세한 구조와 기능이 밝혀지기 시작하였다. 단백질을 구성하는 아미노산에는 20종이 있으므로 이 20종의 아미노산이 몇 개, 그리고 어떤 순서로 연결되느냐에 따라 단백질의 종류가 달라진다.

20종의 아미노산이 수십 개 또는 수백 개가 연결될 때 그 연결순서에는 무한히 많은 종류가 있을 수 있으므로, 단백질의 종류도 무수히 많을 수 있다. 단백질에서 이 아미노산의 배열순서를 1차구조라고 한다. 이 1차구조에 의하여 형성된 단백질 분자는 그 구성아미노산의 분자구조로 말미암아 일정한 각도로 구부러지고 꼬여서 특정형태를 갖추게 된다. 이 형태를 단백질의 2차구조라고 한다.

2차구조의 하나는 알파 나선(α 螺旋)이라는 구조이다. 이것은 길다란 단백질 분자의 사슬이 나선으로 꼬여 있는 구조로, 아미노산 3.6 분자가 나선의 한 바퀴를 돌게 되어 나선 10바퀴가 36개의 아미노산으로 구성되어 있다. 이 나선에서 한 아미노산과 바로 다음 아미노산 사이의 수직거리는 0.15nm(1nm = 1×10-9m)이며, 나선 한 바퀴의 수직거리는 0.54nm이다.

그리고 한 아미노산은 4개 아래의 아미노산과 수소결합(水素結合)으로 연결된다. 이 수소결합은 매우 약한 결합이지만 α 나선을 구성하는 모든 아미노산이 이 수소결합으로 서로 결합되어 있으므로 α 나선은 대단히 안정된 구조이다. 사람의 모발이나 손톱을 구성하는 단백질인 케라틴(keratin)이 이러한 구조를 가지고 있다.

그 밖에도 많은 단백질이 그 구조의 일부에 α 나선구조로 되어 있다. 2차구조의 또 하나의 예는 병풍구조라고 하는 구조이다. 이것은 사슬과 같이 긴 단백질 분자가 일정한 각도로 꺾이어 마치 좁은 종이를 접어서 늘인 모양을 하고, 이런 사슬이 여러 개 서로 평행으로 늘어서서 각 사슬의 아미노산이 곁에 있는 다른 사슬의 아미노산과 수소결합을 형성한 구조이다. 이 구조는 전체적으로 보아 마치 반쯤 접어 놓은 병풍과 같은 모양이라 하여 병풍구조라고 부르며, 베타구조(β-structure:pleated sheet structure)라고도 한다.

명주실의 주성분인 피브로인(fibroin)이라는 단백질은 이 구조의 전형적인 예이다. 2차구조는 위에서 예를 든 두 가지처럼 규칙성이 있는 것도 있지만, 아무런 규칙성이 없이 아무렇게나 꼬여 있는 구조도 볼 수 있다. 단백질 분자가 어떤 2차구조를 가지는가 하는 것은 전적으로 그 구성아미노산의 배열순서, 즉 l차구조에 의하여 결정된다. 2차구조를 가진 단백질은 다시 공간적으로 꼬이고 구부러지고 또 접혀서 특정 입체구조를 가지게 되는데, 이것을 3차구조라고 한다.

세포의 원형질 속에 들어 있는 대부분의 효소들은 이 3차구조인 구형(球形)이다. 즉, 단백질 구조가 전체적으로 공처럼 둥글다. 3차구조를 가진 단백질 분자들이 둘 또는 그 이상 모여서 하나의 집합체를 구성하여 그 집합체가 비로소 어떤 특정 생물학적 기능을 나타내는 경우가 있다.

이때 이 집합체는 4차구조를 가졌다고 한다. 이 집합체에서 개개의 구성 분자를 단체(單體)라고 하고, 단체 4개가 모여 있으면 사중체(四重體)라고 한다. 사중체의 대표적인 예로서는 척추동물의 적혈구 속에 들어 있는 단백질로서 산소 운반 역할을 하는 헤모글로빈(hemoglobin)을 들 수 있다. 이것은 α 라고 부르는 단체 2개와 β 라고 부르는 단체 2개가 집합하여 사중체를 형성한 단백질이다.

 

2. 기능
생물체의 구성성분으로서 매우 중요하다. 모든 세포의 세포막은 예외없이 단백질과 지질(脂質)로 구성되어 있으며, 핵이나 미토콘드리아 등 세포 내의 각종 구조물도 단백질과 지질로 구성되어 있다. 또, 세포의 원형질도 다량의 각종 단백질을 함유하고 있다.

단백질은 세포 내에서 수많은 화학반응의 촉매 역할을 하고 있다. 세포 내에서는 각종 화학반응이 끊임없이 일어나고 있는데, 이 화학반응은 생물체를 구성하는 모든 물질을 합성하는 데 필요한 것이고, 또 생물의 활동에 필요한 모든 에너지를 공급하는 데 필요하다. 이 모든 화학반응은 필요한 시기에 필요한 양만큼, 그리고 필요한 장소에서 이루어져야 하는데, 이 조절 역할을 맡고 있는 것이 단백질이다.

생물체 내에서의 화학반응의 속도를 조절하는 촉매(觸媒)를 효소(酵素)라고 하는데, 생물체 내의 모든 효소가 모두 단백질이다. 생물체 내의 화학반응의 종류는 무수히 많은데, 각각의 반응에는 그 반응에만 촉매작용을 하는 효소가 있다. 따라서 효소의 종류도 엄청나게 많다. 단백질은 그 종류가 무한히 많을 수 있기 때문에 이 무수히 많은 효소의 종류를 담당할 수 있는 것이다. 이와 같이, 효소로서의 기능만 보아도 단백질 없이는 생물체는 잠시도 그 생명 기능을 유지할 수 없다.

면역에서 항체를 형성하는 기능을 들 수 있다. 대체로 척추동물은 자신의 몸을 구성하고 있는 단백질과는 다른 이질단백질(異質蛋白質)이 외부로부터 체내에 들어오면 그 이질단백질을 제거하기 위하여(이 이질단백질을 抗原이라 한다) 체내에 항체(抗體)라는 단백질을 만들어 항원과 결합시켜 항원을 파괴하거나 침전시켜 제거한다.

체외로부터 들어오는 이질단백질의 종류도 무수히 많은데, 생물체는 각각의 항원에 독특한 항체를 만들게 된다. 이와 같이, 항체를 만들어 항원을 제거함으로써 생물의 개체성을 유지하는 현상이 면역인데, 이 면역에서 모든 항체가 전부 단백질이다. 우리가 음식물로서 단백질을 섭취하였을 때 소화기관에서 소화효소의 작용으로 이 단백질을 아미노산으로 분해 소화하는 것도 음식물로서 들어온 이질단백질을 그대로 체내에 들여보내지 않고 일단 아미노산으로 완전히 분해한 다음 이 아미노산을 세포 내에 들여보내서 자신의 몸에 필요한 단백질을 합성하게 하는 작용이다. 즉, 소화도 면역의 한 변형된 형태라고 볼 수 있다.

 

3. 합성
체내의 모든 단백질은 그 생물의 유전자(遺傳子)에 의하여 합성된다. 모든 생물의 특이성(特異性) 또는 개체성(個體性)은 종간(種間)이건 개체간이건 모두 그 개체의 유전자에 의하여 결정되므로, 이 유전자에 의해서 만들어지는 수많은 종류의 단백질은 그 개체의 개체성을 반영한다.

따라서 어떤 두 개체의 형태적 ·기능적 차이는 그들의 체내에 있는 단백질의 종류의 차이라고 할 수 있다. 이와 같이, 단백질은 생물체의 몸의 구성성분으로서 또 효소로서 필수불가결한 물질이므로 생물은 항상 이것을 섭취하여야 한다.

식물이나 미생물은 그들이 필요로 하는 모든 단백질을 스스로 합성할 수 있으나, 동물은 그러한 능력이 없으므로 음식물의 형태로 단백질 또는 아미노산을 섭취하여야 한다.

일반적으로 동물성 단백질은 식물성 단백질보다 영양가가 높다. 또, 생체 단위중량당 단백질의 함유량도 동물이 식물보다 많다. 단백질은 그 종류에 따라 아미노산의 종류와 양이 다르므로 여러 가지 단백질을 고루 섭취하는 것이 영양학적으로 보아 바람직하다.




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